CHIMICA DEGLI ALIMENTI > Altri oligoelementi

Enzimi


La funzione: catalizzatori delle rezioni chimiche

Gli enzimi, sono delle molecole organiche di natura proteica e di solito vengono definiti dei catalizzatori, ossia sostanze capaci di innescare le reazioni chimiche negli organismi viventi, provocando la trasformazione di moltissime sostanze in prodotti finali, senza prendere parte alla reazione stessa, restando cioè inalterati alla fine del processo.
Gli enzimi hanno la capacità di far avvicinare i substrati (ossia le molecole che prendono parte alle reazioni chimiche), rendendo di conseguenza possibile la loro reazione e trasformazione chimica. Infatti in assenza degli stessi, le reazioni che essi sono in grado di favorire, si svolgerebbero in tempi molto lunghi. In alcuni casi possono anche non avvenire per niente.
Gli enzimi sono catalizzatori biologici, perché fanno degli organismi viventi, a differenza dei catalizzatori metallici, i quali molto spesso sono rappresentati da sostanze chimiche.

La struttura molecolare: apoenzima, cofattore e gruppo prospetico

Gli enzimi sono proteine caratterizzate da una struttura solida e cristallina e dalla loro degradazione tendono ha liberare amminoacidi. Gli enzimi di solito sono costituiti da una parte proteica (apoenzima), da una parte non proteica (coenzima, cofattore e gruppo prostetico).

l'apoenzima rappresenta la struttura proteica vera e propria più o meno complessa, mentre il coenzima rappresenta la parte attiva, ossia quella capace di favorire le reazioni chimiche. La differenza sostanziale che c'è tra coenzima e cofattore è legato principalmente al tipo di molecola che si lega alla parte non proteica. Per cui parleremo di coenzima, quando la molecola legata alla parte non proteica, è di natura organica (per esempio le vitamine), mentre parleremo di cofattore quando invece la molecola che si lega alla parte non proteica è rappresentata da un minerale (potassio, magnesio, zinco, manganese e ferro).
Quando il coenzima è saldamente legato alla molecola proteica, allora esso prende il nome di gruppo prostetico. l'azione principale dell'apoenzima (parte proteica), è quella di legarsi con il substrato, permettendo così al coenzima di agire su di esso.

Una delle principali caratteristiche che distingue i catalizzatori metallici o inorganici, dai catalizzatori biologici o enzimi, è la loro specificità d'azione. In altre parole un tipo di enzima reagisce solo ed esclusivamente, con il suo substrato specifico e non con altri. La specificità dell'enzima, può essere paragonata all'azione di una chiave nella sua serratura: l'enzima infatti deve poter combinarsi con il substrato sul quale agisce, combinazione che può avvenire sono se la parte strutturale dell'enzima è identica o simile a quella del substrato, analogamente come lo è la chiave con la sua serratura. La specificità d'azione dipende dalla parte proteica. Molto spesso infatti, l'inibizione di alcune reazioni chimiche catalizzate da enzimi, è dovuta proprio al fatto, o che l'enzima non presenta la stessa forma del substrato, oppure dalla presenza di sostanze che entrano in competizione tra di loro. In questo modo la reazione viene bloccata perché, la parte proteica dell'enzima è impegnata da molecole non reattive. Un'altra caratteristica degli enzimi è che spesso agiscono a bassissime concentrazioni accellerando non solo le reazioni chimiche, ma controllandole e sincronizzandole l'una rispetto all'altra.

I fattori ambientali che influenzano l'azione dell'enzima

Concentrazione


La velocità di una reazione enzimatica, è molto spesso influenzata dalla concentrazione dell'enzima e del substrato. Aumentando entrambi, si verifica infatti un'aumento della velocità di reazione.
Tuttavia l'azione degli enzimi è molto influenzata anche dalle condizioni ambientali (pH, temperatura e presenza di sostanze stimolanti e inibenti la loro azione), nonchè dalla presenza di minerali e vitamine.

pH

Per quanto riguarda il pH, c'è da dire che la maggior parte degli enzimi agisce in un ristretto valore di pH e la loro attività decresce rapidamente con l'allontanarsi del valore ottimale di pH, fino addirittura ad arrivare ad una disattivazione irreversibile.

Temperaura

Per quanto riguarda la temperatura avremo il seguente comportamento: a 0° C, l'attività degli enzimi è molto modesta, cresce raddoppiando ogni 10° C, fino ad arrivare ad un massimo di attività intorno ai 40° C per gli enzimi di origine animale e circa 50° C per quelli di origine vegetale. Intorno a 60° C, l'attività decresce rapidamente fino alla disattivazione spesso irreversibile.

Luce e ultrasuoni

Anche la luce e gli ultrasuoni tendono a disattivare gli enzimi. In qualche caso le radiazioni ultraviolette U.V. del visibile, possono provocare una leggera disattivazione, mentre i raggi X sono sempre potenti disattivatori enzimatici. l'aggiunta spesso di sostanze chimiche (sali, acidi, basi e solventi), determina spesso un'inattivazione degli enzimi. La sensibilità degli enzimi agli agenti fisici e chimici è dovuta essenzialmente alla loro parte proteica e quindi legata ai fenomeni di denaturazione più o meno irreversibile.

Sostanze attivanti, inibitori e inattivatori

Ci sono poi alcuni enzimi che sono attivati dalla presenza di alcune sostanze in assenza delle quali non sono in grado di esplicare la loro azione. Viceversa ci sono enzimi la cui funzione viene spesso inibita da un agente molecolare aggiunto al mezzo, dove essi sono disciolti. Tali sostanze prendono il nome di inibitori, se la disattivazione è reversibile e di inattivatori, se la disattivazione è irreversibile. Agiscono spesso da inibitori i metalli pesanti (rame, argento, mercurio e cadmio) e sostanze come il monossido di carbonio, i cianuri e il fluoro. La presenza di minerali e vitamine, agevola l'attività dell'enzima in quanto legandosi alla parte proteica ne stimolano l'inizio della reazione chimica. In poche parole tutti i processi vitali che avvengono negli organismi viventi, devono essere visti come un insieme di processi enzimatici interdipendenti l'uno con l'altro. Una qualsiasi interferenza che blocchi un processo enzimatico particolare, può avere ripercussioni generali anche sulle reazioni enzimatiche successive provocandone un blocco irreversibile.

La classificazione

Gli enzimi vengono spesso classificati in base al tipo di reazione chimica che essi catalizzano o favoriscono, ed per questo che avremo:

Idrolasi

Enzimi che catalizzano reazioni di degradazione o di sintesi dei principi nutritivi cellulari (carboidrati, lipidi e proteine).

Transferasi

Enzimi che catalizzano il trasferimento di parti molecolari da una sostanza all'altra.

Ossidoriduttasi

Enzimi che catalizzano le reazioni di ossidazione biologica e i processi ossidativi in generale

Liasi e Sintetasi

Enzimi che catalizzano la scissione o la formazione di legami.

Isomerasi

Enzimi che catalizzano i processi di conversione molecolare isomerizzazione).

La funzione degli enzimi digestivi

Dal punto di vista nutritivo, assumono estrema importanza gli enzimi digestivi, ossia tutti quegli enzimi deputati alla degradazione delle molecole organiche complesse, verso molecole semplici le quali verranno poi utilizzate nei processi metabolici. I più importanti sono:

Amilasi

Permettono la degradazione dell'amido a glucosio.

Cellulasi

Presenti solo nello stomaco dei ruminanti, permettono la degradazione della cellulosa a glucosio.

Maltasi

Scindono il maltosio in due molecole di glucosio

Saccarasi o Invertasi

Degrada il saccarosio in glucosio e fruttosio

Lattasi

Scinde il lattosio in glucosio e galattosio.

Lipasi

Scinde i lipidi in acidi grassi e glicerina.

Proteasi

Pepsina, tripsina, chimotripsina, rennina e carbossidipeptidasi, rappresentano un complesso enzimatico necessario alla scissione delle proteine in amminoacidi.

Altre funzioni

Dal punto di vista alimentare, assumono invece molta importanza tutti quegli enzimi capaci di favorire la trasformazione e la conservazione dei prodotti alimentari nel tempo, ma anche la loro degradazione. Tra quelli più noti ricordiamo:

Zimasi Alcolica

È un complesso enzimatico, responsabile della fermentazione alcolica del mosto d'uva in vino.

Papaina

Enzima proteolitico estratto appunto della papaia, utilizzato per accellerare la digestione e per intenerire le carni.

Enzimi Pectici

A questa categoria gli enzimi più interessanti sono: le pectinasi e le pectinmetilesterasi. Entrambi gli enzimi sono abbondanti in molti frutti e succhi freschi. La loro presenza è tuttavia dannosa perché sono in grado di provocare la precipitazione di vari componenti molecolari e quindi dei fenomeni di intorbidamento. In molti casi la diminuzione di viscosità dei succhi d'agrumi e di pomodoro è dovuta a questi due enzimi.

Poligalatturonasi

A differenza degli enzimi pectici, le poligalatturonasi essendo più solubili trovano applicazione nella chiarificazione dei succhi.

Lipasi

Oltre ad intervenire nella digestione dei lipidi, le lipasi vengono prodotte dai semi delle piante in germinazione per ricavare l'energia necessaria allo sviluppo di una nuova piantina. Sono anche prodotte dai microrganismi, fatto spesso legato alla conservazione dei grassi. Le lipasi inoltre sono considerate uno dei principali fattori di rancidità del burro, degli oli, del latte condensato e del latte in polvere. Questo enzima è inoltre responsabile della formazione di molte sostanze dall'odore sgradevole (acidi, alcoli aldeidi e chetoni).

Perossidasi
Sono enzimi che catalizzano la degradazione di sostanze come i perossidi, liberando i cosiddetti radicali liberi, ossia molecole altamente reattive, considerate il punto di partenza per la produzione di cellule tumorali e cancerose.

Fosfatasi

Sono enzimi che molto spesso si ritrovano nel latte. La misura del livello di questi enzimi ci permette di capire se i processi termici (pastorizzazione e sterilizzazione), sono avvenuti in maniera corretta. Se dopo tali trattamenti, nel latte troveremmo ancora tali enzimi, significa che questi procedimenti termici non sono stati eseguiti correttamente e allora il latte può essere sottoposto a fenomeni di degradazione enzimatica.

Informazioni gentilmente offerte dal Dott. Di Gioia Fabio laureato in scienze e tecnologie agrarie presso la facoltà d'agraria di Firenze.
Per informazioni: fabio_digioia@libero.it

05/03/2011