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Le proteine


Le proteine o protidi, sono dei composti organici definiti quaternari, perché la loro molecola è strutturalmente formata da atomi di idrogeno H, carbonio C, ossigeno O e azoto N. Alcune proteine contengono anche zolfo S e leggere quantità di fosforo P.

Le proteine sono considerate i componenti essenziali e più importanti per qualsiasi organismo vegetale e animale, in quanto sono presenti nelle cellule di molti tessuti. Dal punto di vista chimico, sono strutturalmente più complesse dei carboidrati e dei lipidi. Da un punto di vista alimentare, i composti di natura proteica, sono di fondamentale importanza, perché rappresentano l'unica fonte alimentare e naturale d'azoto ed entrano per il 14-18% nelle costituzione del corpo umano. l'azoto infatti è considerato l'elemento nobilitante delle proteine, perché grazie ad esso svolgono la cosiddetta funzione plastica ossia sono fondamentali per la costruzione dei tessuti dell'organismo, stimolando la produzione anche di plasma sanguigno.

Il nome proteina, deriva dal latino proteìno che significa, mi protendo, sopravanzo a tutti. Infatti la metà del peso secco dell'uomo è fatto di proteine; un terzo delle proteine si trova nei tessuti muscolari; un quinto delle proteine si trova nei tessuti ossei e cartilaginei; un decimo delle proteine si trova nella pelle e il restante negli altri tessuti fluidi (sangue). Sono la bile e l'urina sono prive di una frazione proteica.

La sintesi proteica

Le piante sono in grado di sintetizzare autonomamente le proteine, a partire da anidride carbonica (prelevata dall'aria), da acqua e sostanze minerali contenenti azoto (nitrati e ammoniaca) prelevate dal suolo. Alcune piante poi, come alcune leguminose (piante azotofissatrici), con l'aiuto di particolari batteri (batteri azotofissatori) che entrano in simbiosi con le radici, possono fissare direttamente l'azoto dell'aria per poi convertirlo ad ammoniaca e utilizzarlo infine per la sintesi delle proteine.
Gli animali e l'uomo, sono incapaci di sintetizzare le proteine partendo dalle fonti naturali di azoto (aria e terreno), per cui devono assumerle con le dieta attraverso il consumo di alimenti vegetali e animali. Fonti proteiche per l'uomo sono rappresentate dalle carni, dalle uova, dal latte e derivati e praticamente da tutti i vegetali. Nell'uomo e negli animali le proteine una volta acquisite con l'alimentazione, vengono trasformate per entrare a far parte dei tessuti, demolite e successivamente ricostruite secondo le diverse esigenze dei tessuti (turnover proteico). Solo in casi eccezionali, possono essere utilizzate anche a scopi energetici. Una caratteristica distintiva delle proteine è la loro estrema variabilità strutturale, la quale si presenta anche a livello di singolo individuo. Le maggiori differenze esistenti tra le proteine, sono dovute alla composizione % in amminoacidi, alla presenza di determinati amminoacidi (alcuni anche di origine non proteica) e anche alla sequenza o disposizione degli amminoacidi lungo la catena proteica. In ogni cellula si stima che ci possono essere più di 2000 proteine.

La solubilità/insolubilità proteica

Le proteine sono sostanze bianche o incolori, insipide, amorfe e colloidali. Alcune sono solubili in acqua (albumine), altre insolubili in acqua (globuline), altre insolubili in acqua ma solubili in alcol etilico (prolammine) e altre infine sono solubili sono in presenza di acidi (gluteline). Le proteine se poste in soluzioni saline ad alta concentrazione o per aggiunta di acidi (acido tricloroacetico e acido picrico), tendono ha precipitare formando un deposito solido sul fondo del liquido in cui sono immerse. l'aggiunta di ioni calcio e magnesio e l'effetto del calore, determina la loro coagulazione.

La denaturazione delle proteine

Un'altra caratteristica delle proteine è la loro tendenza alla denaturazione. Con il termine denaturazione, si intende un cambiamento della struttura molecolare di partenza della proteina nativa, a cui fà seguito un cambiamento anche delle caratteristiche fisico-chimiche (solubilità, struttura, grado di idratazione, aspetto esterno, colore e proprietà nutrizionali). Questi cambiamenti, generalmente irreversibili, possono essere attribuiti ad una disorganizzazione della struttura interna (ma senza rottura dei legami), la quale riconduce ad una ristrutturazione delle catene proteiche rispetto a quella di partenza. In alcuni casi se la denaturazione è debole allora può essere reversibile.

I fattori che maggiormente incidono sulla denaturazione delle proteine sono rappresentati da: pH, temperatura, la presenza di alcuni composti chimici denaturanti (acidi, basi e sali), essiccamento, trattamenti con soluzioni saline (salagione), azioni meccaniche (sbattimento, agitazione, scuotimento), alta pressione, uso di solventi (alcol e acetone), raggi ionizzanti (raggi U.V. e raggi X) e gli ultrasuoni. l'aggiunta di alcune sostanze, come gli zuccheri, i sali degli acidi grassi (i saponi) e le sostanze coloranti, possono inibire o rallentare i processi di denaturazione. Per esempio nella carne la denaturazione delle proteine (che avviene durante la frollatura), conduce ad un cambiamento di colore e ad un incremento della tenerezza determinando anche un'aumento della loro digeribilità. Nelle uova invece, il riscaldamento provoca una coagulazione a cui fà seguito spesso una denaturazione proteica con conseguente diminuzione della loro digeribilità e delle loro caratteristiche nutrizionali. Le proteine svolgono anche una funzione osmotica, ossia sono responsabili degli scambi nutrizionali tra le cellule e importanti nel mantenere il turgore cellulare (la vitalità delle cellule). Un'altra azione fondamentale svolta da alcune proteine, è rappresentata dall'azione enzimatica, ossia sono fondamentali per l'espletarsi delle reazioni metaboliche dell'organismo.

La classificazione

In base alla loro struttura molecolare e al tipo di atomo che entra a far parte della molecola, le proteine sono classificate in:

Proteine semplici

Se la loro struttura molecolare è costituiti solamente da amminoacidi. Tali proteine poi sono a sua volta distinte in base al loro aspetto fisico in:

a) Globulari (istoni, protammine, albumine, globuline, prolammine e gluteline) se caratterizzate da una struttura sferica e solubili in acqua.
b) Fibrose (cheratine e collagene) se caratterizzate da delle lunghe catene aggrovigliate a formare fibre elestiche, resistenti e insolubili in acqua.

Proteine complesse

Se nella loro struttura molecolare oltre agli amminoacidi ritroviamo anche molecole organiche e inorganiche diverse (glicoproteine, fosfoproteine, lipoproteine, nucleoproteine, cromoproteine, metalloproteine e lectine).

Gli amminoacidi

Tuttavia ciò che caratterizza maggiormente una proteina dal punto di vista chimico e biologico, è rappresentato principalmente dalla presenza nelle loro molecola dagli amminoacidi. Gli amminoacidi vengono chiamati così, in quanto sono costituiti da un gruppo carbossilico (acido) e un gruppo amminico (basico).

Gli amminoacidi sono i componenti più importanti delle proteine, rappresentano il mattoncino di base per la sintesi delle proteine, inoltre dalla loro presenza dipendono molte delle attività biologiche che le proteine svolgono nei confronti dell'organismo. Infatti la carenza di uno o più amminoacidi nella dieta, può provocare la perdita fino ad arrivare all'inattivazione delle proteine.

Gli amminoacidi che entrano nella costituzione delle proteine sono circa una ventina: glicina, alanina, serina, cisteina, cistina, treonina, metionina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptofano, istidina, lisina, arginina, acido aspartico, acido glutammico e prolina.

Gli amminoacidi non proteici (o rari)

A questi amminoacidi definiti comuni, di solito nella dieta ritroviamo anche degli amminoacidi chiamati non proteici o rari, perché presenti in pochi alimenti (vegetali in particolare), ma importantissimi per le loro funzioni biologiche che svolgono (ornitinina, beta-alanina, acido gamma-amminobutirrico, acido cisteico, taurina e fenilserina).

Gli amminoacidi essenziali

Alcuni tra gli amminoacidi sopra menzionati, vengono definiti essenziali, perché l'uomo non è in grado di sintetizzarli autonomamente e quindi devono essere ingeriti attraverso il consumo di alimenti di cui ne sono ricchi. Gli amminoacidi essenziali per l'alimentazione dell'uomo sono 8: treonina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, cistina e lisina.

Il valore biologico della proteina e l'amminoacido limitante

La presenza di amminoacidi essenziali nella costituzione delle proteine, definisce quello che si chiama il valore biologico di una proteina (V.B.). Il valore biologico di una proteina esprime la capacità che presenta una proteina di entrare a far parte della costituzione dei tessuti cellulari. Ovviamente più alto è il livello di amminoacidi essenziali, maggiore è il valore biologico di una proteina e maggiore sarà la capacità di una proteina di entrare nella costituzione dei tessuti.

Le proteine animali, come quelle del latte, del formaggio, delle uova, della carne e del pesce, sono quelle più ricche di amminoacidi essenziali e quindi a più alto valore biologico. Le proteine vegetali (cereali, legumi e semi oleaginosi), hanno un minor valore biologico, perché carenti di alcuni amminoacidi essenziali come la lisina la metionina e il triptofano. Lo stesso apporto di amminoacidi essenziali con la dieta, vale anche per gli animali non ruminanti (suini, cavalli, conigli e polli).

Il ruolo del batteri proeolitici (simbiotici) nel metabolismo proteico dei ruminanti

Invece i ruminanti (bovini, ovini e caprini) non hanno bisogno di assumere amminoacidi essenziali con la dieta, perché a livello del primo stomaco (rumine) in simbiosi con esso, presentano dei batteri definiti proteolitici, i quali a seguito della digestione delle proteine degli alimenti, degradano la molecola arricchendola di amminoacidi essenziali. In questo modo la proteina che ricostruiscono è più ricca di amminoacidi essenziali e quindi dotata di un maggior valore biologico.

I legami peptidici

Gli amminoacidi che costituiscono una proteina, si legano uno di seguito all'altro, per formare la struttura proteica definitiva, attraverso un legame chimico chiamato peptidico. Le proteine possono essere inoltre distinte anche in base al numero di amminoacidi che compongono la catena in:

Oligopepdtidi

Quando costituite da un numero di amminoacidi compreso tra 2 e 10.

Polipepidi

Quando costituite da un numero di amminoacidi compreso tra 10 e 100.

Proteine

Quando costituite da un nuro di amminoacidi superiore a 100.

Spesso il termine polipeptide e proteina è considerato sinonimo. È errato tuttavia assimilare i peptidi alle proteine, perché i peptidi sono catene di amminoacidi, mentre le proteine sono costituite da numerosi amminoacidi. Questa differenza strutturale, si traduce poi anche in differenti funzioni biologiche di tali composti.

Tra i peptidi quelli più importanti sono:

Baritracina

Peptide utilizzato come antibiotico.

Ossitocina

È un ormone prodotto dall'ipotalamo (parte ghiandolare dell'ipofisi), che induce attività galattogena (stimola la produzione del latte) e provoca le contrazioni dell'utero in concomitanza con il parto.

Vasopressina o Ormone Antidiuretico

È anch'esso un ormone prodotto dall'ipofisi e funziona da regolatore della pressione sanguigna.

Glucagone

È un ormone secreto dal pancreas quando nel sangue c'è poco zucchero, poichè agisce sul fegato scindendo il glicogeno (zucchero di riserva) in glucosio. Il glucagone presenta un'azione contraria all'insulina, perché mentre l'insulina abbassa il contento di glucosio nel sangue, viceversa il glucagone lo innalza.

Ipertensina

È un peptide presente che si forma nei reni e induce un aumento della pressione sanguigna, previa contrazione dei vasi sanguigni.

Bradichinina

È un peptide presente nel sangue, dove svolge la funzione di regolatore della pressione sanguigna.

Le proteine inoltre in base alla loro natura, da dove esse provengono, vengono distinte in proteine animali e proteine vegetali. Tra le proteine di origine animale le più importanti sono:

Insulina

È una proteina ormonale prodotta dal pancreas, la cui funzione è quella di regolare e abbassare il livello di glucosio nel sangue, o accumulandolo come zucchero di riserva (glicogeno) e favorendone la sintesi dei grassi.

Ribonucleasi

È una proteina fondamentale, perché ha lo scopo di sintetizzare l'acido ribonucleico o RNA.

Emoglobina

È una proteina contenente ferro, la cui funzione principale è quella di trasportare l'ossigeno nel sangue.

Mioglobina

È sempre una proteina contente ferro, presente nei muscoli.

Citocromo

È una cromoproteina che funge da trasportatore di elettroni nel corso della fotosintesi clorofilliana e della respirazione cellulare.

Endorfine

Sono proteine prodotte dall'ipofisi del cervello, la cui funzione è quella di svolgere un effetto antidolorifico.

Caseine

Sono le proteine tipiche ed uniche del latte. In realtà le caseine non sono altro che un aggregato proteico, costituite oltre agli amminoacidi anche da fosfato di calcio, citrato di calcio, fosfato di magnesio e da una o più molecole di zucchero. Sono presenti nel latte in una quantità del 2,5% circa e rappresentano il substrato fondamentale per la trasformazione del latte in formaggio.

Istoni e Protoammine

Rappresentano le proteine tipiche del pesce, dalle quali ne dipendono, assieme agli acidi grassi omega 3 e omega 6, tutte le loro proprietà nutrizionali.

Albumine

Sono le proteine presenti in quantità elevate nel latte, nelle uova e in parte anche nei semi dei cereali e dei legumi.

Cheratine

Sono proteine fibrose, che rientrano nella costituzione dei tessuti strutturali dell'organismo (capelli, unghie, peli).

Collagene

È la proteina tipica del tessuto cartilagineo e anche dei tendini muscolari.

Imminoglobuline e Gamma-globuline

Sono proteine presenti nel latte, soprattutto nel colostro (primo liquido prodotto subito dopo il parto) e nel sangue, dove svolgono una funzione immunitaria.

Le proteine vegetali invece vengono spesso definite di riserva, perché una buona parte di esse utilizzate per l'alimentazione sia animale che dell'uomo, sono presenti sotto forma di riserve proteiche contenute nei semi dei cereali e delle leguminose e nei tuberi di numerose piante alimentari. Queste proteine sono un importante fonte di cabonio C, azoto N e di zolfo S. Queste proteine vengono di solito classificate in base al metodo con cui vengono estratte (se in soluzione acida o alcalina), oppure in base alla loro solubilità in acqua (in soluzioni saline o idroalcoliche). Le più interessanti sono:

Globuline

Le quali a sua volta vengono distinte in legumine (presenti nei legumi, ma anche nell'avena e nel frumento) e le viciline (presenti nei legumi e nei semi di cotone, tabacco e cacao).

Prolammine

Sono proteine carenti in lisina, ma contengono quantità elevate di prolina e glutammina. Sono le tipiche proteine di riserva del mais (zeina e zeatina), del frumento (gliadina), dell'orzo (ordeina) e del sorgo.

Gluteline

Sono proteine di riserva tipiche dei cereali, tra cui ricordiamo la glutenina o glutine del frumento, l'ordenina dell'orzo e la zeanina del mais.

Le proteine così dette tossiche

Esistono infine anche tutta una serie di proteine definite tossiche, tra cui ricordiamo: le lectine o emoagglutinine, le quali contengono un glucoside tossico e hanno proprietà coagulanti verso le cellule dei funghi e verso i globuli rossi. Ci sono poi le viscotossine, le quali esercitano un'azione negativa nei confronti delle cellule cardiache (aritmia e palpitazioni). Abbiamo poi le purotionine, ossia molecole capaci di legarsi alle membrane cellulari, causando dei grossi cambiamenti dell'attività metabolica degli zuccheri. Infine ci sono le napine, proteine capaci di inibire l'attività digestiva degli enzimi proteici (proteasi).

Informazioni gentilmente offerte dal Dott. Di Gioia Fabio laureato in scienze e tecnologie agrarie presso la facoltà d'agraria di Firenze.
Per informazioni: fabio_digioia@libero.it

27/02/2011